Поделиться Поделиться

Різноманітність та біологічне значення білків

Різноманітність білків. Білки поділяють за властивостями (кислі, нейтральні, головні, гідрофільні, гідрофобні, амфіфільні), походженням (рослинні, тваринні, бактеріальні, вірусні), структурою (глобулярні, фібрилярні, проміжні), функціями (структурні, захисні та ін.), будовою (прості й складні) тощо. За структурою білки поділяють на:

1. Глобулярні білки – білки з третинною структурою, розчинні у воді, легко утворюють колоїдні суспензії (є ферментами, антитілами, гормонами, утримують воду в цитоплазмі).

2. Проміжні білки – це фібрилярні білки, проте розчинні у воді (наприклад, фібриноген).

3. Фібрилярні – білки з вторинною структурою, утворюють волокна (фібрили), нерозчинні у воді, стійкі до впливів (виконують структурні функції, наприклад, колаген, міозин, фіброїн, ератин).

За хімічним складом

I. Прості білки – протеїни (складаються з амінокислот).

Альбуміни – глобулярні гідрофільні білки з підвищеним вмістом лейцину; входять до складу цитоплазми клітин, рідин організму (наприклад, овальбумін, лактальбумін, лейкозин, легумелін у рослин).

Глобуліни – глобулярні гідрофобні рослинні й тваринні білки; з них утворюються антитіла (α-глобуліни), вони здійснюють перенесення йонів у плазмі (трансферин – йони Феруму, церулоплазмін – йони Купруму).

Гістони – глобулярні гідрофільні головні білки з підвищеним вмістом аргініну й лізину; беруть участь у забезпеченні організації ДНК у хромосомах.

Склеропротеїни – фібрилярні гідрофобні тваринні білки з великою кількістю сірковмісних амінокислот; входять до складу сполучної й епітеліальної тканин та забезпечують механічну функцію (кератин, колаген, еластин, склеротин, фіброїн).

II. Складні білки протеїди (складаються з білкової та небілкової частин).

Фосфопротеїді/ – небілкова група містять Н3Р04 (наприклад, казеїн молока).

Глюкопротеїди – білкова частина поєднується з вуглеводом (наприклад, муцин слини).

Нуклеопротеїди – білок з нуклеїновою кислотою (наприклад, рибосоми, хромосоми).

Хромопротеїди – простетичною групою виступає пігмент (наприклад, гемоглобін, хлорофіл).

Ліпопротеїди – білкова частина поєднується з ліпідами (наприклад, транспортна форма ліпідів в крові).

Біологічне значення. Головна характеристика білків, що дозволяє їм виконувати різноманітний набір функцій – здатність специфічно та щільно зв'язуватися з іншими молекулами. Ділянки білків, що відповідають за таке зв'язування, називаються ділянками зв'язування. Вони часто мають вигляд вигину чи "кишені" на поверхні молекули. Ця здатність до зв'язування опосередкована третинною структурою білка, яка визначає розташування кишень зв'язування, і хімічними властивостями амінокислот навколишніх бічних ланцюгів. Функції білків у клітині різноманітніші, ніж функції інших макромолекул. Основними з них є:

1) будівельна – білки є будівельним матеріалом для багатьох структур (наприклад, колаген є компонентом сполучних тканин, кісток, хрящів, кератин будує пір'я, нігті, волосся, роги, еластин – зв'язки);

2) каталітична – білки-ферменти прискорюють хімічні реакції (наприклад, трипсин каталізує гідроліз білків);

3) рухова – скоротливі білки забезпечують рухи, зміну форми структур організму (наприклад, міозин утворює рухливі нитки міофібрил м'язів, актин – нерухливі нитки в цих самих міофібрилах);

4) транспортна – білки можуть зв'язувати і транспортувати неорганічні та органічні сполуки (наприклад, гемоглобін переносить O2 в крові хребетних, міоглобін переносить O2 в м'язах, гемоціанін переносить O2в крові деяких безхребетних);

5) захисна – білки здійснюють захист від ушкоджень, антигенів тощо (наприклад, антитіла зв'язують чужорідні білки, фібриноген є попередником фібрину при зсіданні крові);

6) регуляторна – білки регулюють активність обміну речовин (наприклад, гормони інсулін, глюкагон регулюють обмін глюкози, соматотропін є гормоном росту);

7) енергетична – при розщепленні білків у клітинах вивільняється енергія (1г = 17,2 кДж);

8) сигнальна – є білки, які можуть змінювати свою структуру при дії на них певних чинників, і передавати сигнали, що при цьому виникають (наприклад, родопсин – зоровий пігмент);

9) запасаюча – білки можуть відкладатися про запас і слугувати джерелом важливих сполук (наприклад, яєчний альбумін як джерело води, казеїн – білок молока);

10) поживна є білки, які споживаються організмами (наприклад, казеїн – білок молока для живлення малят ссавців).

Існує багато білків, які розширюють перераховані вище функції білків. Білкову природу мають деякі антибіотики, отрути змій і павуків, бактеріальні токсини. У деяких арктичних риб у крові є білок, котрий виконує властивості антифризу – він не дає крові цих тварин замерзати.

← Предыдущая страница | Следующая страница →